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书名：生物化学教学设计与高效学习
定价：49.0
ISBN：9787030558947
作者：冀芦沙,曹雪松,郭尚敬
版次：1
出版时间：2018-04
内容提要：
如何教好、学好生物化学？如何进行翻转课堂、MOOC设计？
本书是编者团队依托生物化学课程翻转课堂教学而设计的一部教学辅助参考书。本书结构体系围绕本书编者所著《生物化学精要》教材的章节框架，以生物化学课程章节的难点为选题点，设计了36个主题，内容囊括了生物化学课程的重要章节。本书旨在以翻转课堂的教学形式，引入现代生物学前沿知识与诺贝尔奖获得者的案例，用生物化学原理分析问题，将科研与教学相结合。在体例上将教学设计表格化，适应理科生的逻辑思维方式；课程内容问题化，以问题的形式启发思维；课程参考文献化，每个主题设计都有国内外*新的参考文献和教材出处，使教学过程有据可查。全书内容主题适合高年级本科生或高校研究生从事生物化学的学习，有助于学生将生物化学的研究成果、逻辑思维和研究方法渗透到本专业的研究之中，以充实专业研究内容、开拓新的研究领域。本书配有齐备的在线开放课程资源，可登录浏览学习。
目录：
目录
前言
学时一 蛋白质结构中原子间相互作用方式 1
学时二 朊病毒及其致病机理 5
学时三 蛋白质结构与功能的关系 9
学时四 血红蛋白结构与功能 14
学时五 绿色荧光蛋白的开发及应用 18
学时六 遗传物质本质的探究 21
学时七 基因表达沉默技术 26
学时八 DNA测序技术教学设计 30
学时九 核酶 34
学时十 酶的结构与功能 38
学时十一 胰凝乳蛋白酶 42
学时十二 酶的竞争性抑制 46
学时十三 蛋白质的N-糖基化 50
学时十四 蛋白质的O-糖基化 54
学时十五 糖酵解途径 59
学时十六 三羧酸循环 64
学时十七 胰岛素及其受体 68
学时十八 甘油三酯代谢 73
学时十九 酮体的生成和利用 78
学时二十 泛素介导的蛋白质降解途径 82
学时二十一 尿素循环 86
学时二十二 NO信号分子对心脑血管的作用机制 90
学时二十三 氧化磷酸化偶联机制 94
学时二十四 线粒体内膜上ATP 的合成问题 98
学时二十五 物质代谢的相互联系 103
学时二十六 真核生物末端的复制问题 107
学时二十七 真核生物的转录加工 112
学时二十八 原核生物转录终止机制教学设计 117
学时二十九 核糖体的结构和功能 120
学时三十 肽链的生物合成 126
学时三十一 操纵子调控模型 130
学时三十二 G蛋白偶联受体 134
学时三十三 植物激素的信号转导模式 138
学时三十四 细胞自噬 143
学时三十五 诱导多能干细胞的贡献 147
学时三十六 基因编辑技术 151
在线试读：
学时一 蛋白质结构中原子间相互作用方式
课时来源 **章 蛋白质生物化学
教学内容
1. 氨基酸是组成蛋白质的基本单位
2. 蛋白质结构中原子间相互作用方式
教学目的
1. 掌握稳定蛋白质三维结构的作用力
2. 明确蛋白质侧链基团间的作用力是维持蛋白质空间构象的基础
设计思想
为什么自然界中的生物是丰富多彩、千姿百态的？是哪些物质决定这些生物功能多样性呢？蛋白质是生命活动的执行者，它是生物体内分布*广、含量*为丰富、功能*全的生物大分子物质。因此，蛋白质生物化学的课程质量对于本门课程的教学效果至关重要
蛋白质生物化学的教学主要围绕以下两点：一是让学生了解关于以蛋白质为代表的生物大分子，大致学什么、怎么学，然后知道学完这一章节可以收获什么、提高什么；二是让学生爱上学习，进一步让其了解高级生物化学课程的学习思路和基本方法。为了进一步体现高级生物化学课程与基础生物化学课程的区别，在本章的各个教学环节设置中，除了基础生物化学中涉及的基本定义和主要内容外，还特意安排了基本内容延伸和串联环节，增加了实用性内容。在课程设计上，通过高级生物化学中蛋白质结构相关基本理论的掌握，让学生结合1～2 个精品案例进行生动说明，体现高级生物化学课程的实用性、科学性、前沿性和趣味性，提高学生的学习兴趣和探索精神
要达到这两个目标，重要的是简明扼要、清楚准确、深入浅出地介绍蛋白质生物化学的研究策略和方法，将所学的知识进行尽可能多的整合，培养学生整体思维和解决实际问题的能力。更重要的是，选择与生活实际联系的、有代表性的精品案例，既充满趣味和探究性，又充分体现生物化学的研究策略和研究方法
教学重点
基本知识点1：氨基酸的类型和理化性质
基本知识点2：稳定蛋白质三维结构作用力中的二硫键和疏水作用力
教学难点
案例分析中涉及的代表性的研究工作：稳定蛋白质三维结构的作用力
难点说明：稳定蛋白质三维结构的作用力是维持蛋白质空间结构的关键，蛋白质折叠过程的本质就是氨基酸残基侧链基团间次级键形成的过程，内容较为抽象，因此学生理解起来比较困难
解决方法：采用分析和归纳法。分析案例中组成头发的主要蛋白质类型，以及角蛋白是如何维持空间结构的。通过引入基础生物化学中二硫键的概念，逐步分析维持蛋白质空间结构作用力的类型。提出维持蛋白质三维结构的作用力是维持蛋白质空间结构的关键。逐个分析组成蛋白质的各种类型化学键的特点：肽键、二硫键、氢键、离子键、疏水键和范德瓦耳斯力
结合案例1 和2，着重分析维持蛋白质空间结构的化学键的本质就是氨基酸残基侧链基团间次级键的形成。那么这些化学键中哪些对于蛋白质空间结构的维持起到关键作用呢？结合案例2，强调疏水作用力是稳定蛋白质三维结构的主要作用力
教学进程与方法手段
教学进程1：重点介绍基础知识点，即组成人体蛋白质的常见22 种氨基酸的理化性质和分子组成课程导入：蛋白质是生命活动的执行者，聚成蛋白质的基本结构单位是氨基酸
课程讲授：
首先，展示蛋白质的分子结构是生物体蛋白质功能的基础。从分子组成总结，蛋白质基本组成单位是氨基酸
其次，通过概括和总结的方法介绍氨基酸的结构通式、氨基酸的分类和特性
在教学策略上，本节课主要强调一条多肽链上所有氨基酸序列固定的排列顺序，组成蛋白质的22 种氨基酸之间相互串联形成蛋白质的一级结构——肽链教学进程2：在归纳和分析部分，突出不同化学键间的内在联系和共性，体现生物化学的贯穿性思维，加深学生的知识层次课程导入：以常见的烫发现象的原理导入新课，将本节课内容与实际生活联系起来，引起学生兴趣
课程讲授：
在方法手段上，根据之前课程所学内容归纳维持蛋白质空间结构的化学键的键能和层次，逐个分析组成蛋白质的各种类型化学键的特点（肽键、二硫键、氢键、离子键、疏水作用力和范德瓦耳斯力）
教学进程与方法手段
首先，通过图片展示，讲授共价键与非共价键，让学生掌握共价键与非共价键概念，在此基础上，介绍共价键与非共价键的几种类型，并对它们的键能进行对比，提出“次级键微弱但却是维持蛋白质三级结构中主要的作用力，原因何在？”的问题
其次，通过幻灯片展示，分别讲解二硫键、氢键、离子键、范德瓦耳斯力及疏水作用力。重点强调二硫键是维持蛋白质空间结构的主要作用力，并结合烫发强调蛋白质空间结构上二硫键的重要作用。以氢键是维持蛋白质二级结构的主要作用力为教学重点，通过对α 螺旋结构中氢键形成，β 折叠片层中氢键形成，β转角片层的氢键形成三方面进行介绍，使学生掌握氢键是维持蛋白质二级结构的主要作用力。明确疏水作用力是维持蛋白质三维空间结构的关键作用力
*后，以知识结构图形式对本节课所讲授内容加以总结，得出结构与功能相适应的特点，使学生对本节课的内容掌握更加透彻清晰
教学评价与教学检测
题目1：组成人体毛发的蛋白质是什么？烫发的原理又是什么
解题思路：组成生物体毛发的蛋白质主要是角蛋白。烫发的方法主要是冷烫，物理性地将头发卷在不同直径与形状的卷芯上，在烫发水的作用下，大约有45%的二硫键被切断，而变成单硫键。这些单硫键在卷芯直径与形状的影响下，产生挤压而移位，并留下许多空隙。烫发水第二剂中的氧化剂进入发体后，在这些空隙中膨胀变大，使原来的单硫键无法回到原位，而与其他与之相邻的单硫键重新组成一组新的二硫键，使头发中原来的二硫键的角度产生变化，使头发**变卷
培养学生运用知识的能力，联系生活实际理解知识
题目2：蛋白质中疏水作用力主要由何驱动？疏水作用力与温度有何相关性？并解释之
解题思路：疏水作用其实并不是疏水基团之间有吸引力的缘故，而是疏水基团或疏水侧链出自避开水的需要而被迫接近。蛋白质溶液系统的熵增加是疏水作用的主要动力。当疏水化合物或基团进入水中，它周围的水分子将排列成刚性的有序结构，即所谓的笼形结构。疏水作用过程中排列有序的水分子被破坏，这部分水分子被排入自由水中，这样水的混乱度增加，即熵增加，因此疏水作用是熵驱动的自发过程
教学评价与教学检测
疏水作用在生理温度范围内随温度升高而加强，温度的升高与熵增加具有相同的效果，但超过一定的温度后，又趋减弱。因为超过这个温度，疏水基团周围的水分子有序性降低，所以有利于疏水基团进入水中
检查学生对疏水性作用力的理解与掌握，培养学生系统掌握知识的能力及逻辑思维能力
学术拓展
1. 代表性生物化学研究工作1：Garret RH，Grisham CM. 1995. Biochemistry. 4th ed. New York：Saunders College Publishing
其详细介绍了蛋白质的二级、三级和四级结构
2. 代表性生物化学研究工作2：Mucherino A，Costantini S，Serafino DD，et al. 2008. Understanding the role of the topology in protein folding by computational inverse folding experiments. Computational Biology and Chemistry，32（4）：233-239
其详细介绍了蛋白质折叠的拓扑结构和功能
3. 代表性生物化学研究工作3：Webster DM. 2000. Protein Structure Prediction-Methods and Protocols. New Jersey：Humana Press
其详细介绍了维持蛋白质空间结构的作用力
4. 推荐阅读文献：Wand AJ. 2001. Dynamic activation of protein function ：A view emerging from NMR spectroscopy. Nature Structure Biology，8：926-931
主要参考文献
1. 王镜岩. 2002. 生物化学：上册. 3 版. 北京：高等教育出版社：197-250
2. 马文丽. 2014. 生物化学. 2 版. 北京：科学出版社：3-21
3. 张丽萍，杨建雄. 2015. 生物化学简明教程. 5 版. 北京：高等教育出版社：115-156
4. Nelson DL，Cox MM. 2008. Lehninger Principles of Biochemistry. 3rd ed. New York：Worth Publishers
5. Nelson DL，Cox MM. 2000. Lehninger 生物化学原理（中文版）. 3 版. 周海梦，昌增益，江凡，等译. 北京：高等教育出版社：134-169
学时二 朊病毒及其致病机理
课时来源 **章 蛋白质生物化学
教学内容
1. 朊病毒的发现
2. 朊病毒的特征及其结构
3. 朊病毒的致病机理
4. 常见的朊病毒病及预防方法
5. 朊病毒发现的意义
教学目的
1. 掌握朊病毒的定义及特征
2. 掌握朊病毒的结构、转化及其致病机理
3. 了解常见的朊病毒病及预防方法
设计思想
本节课的教学内容是“蛋白质的性质与分离、分析技术”中的部分内容。在教学指导思想上，遵循以学生为主体的原则，在课程组织上充分考虑学生的学习兴趣、思维习惯和认知水平
本节课的教学主要围绕以下三点：一是掌握朊病毒的定义及特征，此部分内容要求学生知道朊病毒是一种蛋白质而不是病毒。二是掌握朊病毒的结构、转化及其致病机理，这部分内容是重点讲述内容。利用比较直观形象的图片先让学生对朊病毒的结构有一个直观的印象，再详细讲述其结构转化和致病机理，结合图片进行说明，可以让学生更好地理解结构与致病机理相适应这一生物学基本原理。三是了解常见的朊病毒病及其预防方法和生物学意义，说明生物学的研究是一直处于变化和进步过程中的，不是一成不变的，希望学生勇于开拓思想，取得更大的进步
教学重点
基本知识点1：掌握朊病毒的定义及其特征
基本知识点2：掌握朊病毒的结构和致病机理，培养结构与功能相适应的生物学思想
教学难点
1. 朊病毒的结构
难点说明：朊病毒蛋白有两种构象，即正常型PrPc 和致病型PrPsc，两者的主要区别在于空间构象上的差异。PrPsc 可胁迫PrPc 转化为PrPsc，实现自我复制，并产生病理效应。基因突变可导致细胞型PrPc 中的α 螺旋结构不稳定，至一定量时产生自发性转化，β 片层增加，*终变为PrPsc 型，并通过多米诺效应倍增致病。学生对其结构之间转化的想象可能会存在困难，因此这是本节课的授课难点
解决方法：直观教学法。在课程中，利用直观形象的图片先让学生对朊病毒的结构有一个直观的印象，再借助图片详细讲述其结构转化过程
2. 朊病毒的致病机理
难点说明：朊病毒的致病机理过程复杂，涉及知识点较为抽象，因此是本节课的授课难点
解决方法：直观教学法和启发教学法相结合。通过从朊病毒对神经元细胞的病理效应入手，介绍朊病毒在神经元上的侵染过程并讲解每一步涉及的原理和知识
教学方法与教学策略
1. 根据本节课的知识特点，遵循以学生为主体的原则，在课程组织上充分考虑学生的学习兴趣、思维习惯和认知水平。用生活实例导入新课，讲授羊瘙痒症和疯牛病的病症和原因及给人类带来的影响，激发学生的学习欲望和提高学生学习兴趣
2. 利用图片展示朊病毒的形态并给出朊病毒的定义，引导学生初步认识朊病毒
3. 利用归纳概括法介绍基础知识点：朊病毒的五大主要特征，引导学生进一步加深对朊病毒的认识
4. 利用直观教学法讲解朊病毒的结构，为后面学习朊病毒结构的转化做铺垫。接着讲解科学家提出的关于朊病毒构象转化的两种假说，然后通过讲解朊病毒致病的过程图，使学生明白朊病毒的致病机理
5. 讲解朊病毒的预防措施，加强与生活实际的联系
6. *后进行课堂小结，使学生从整体上把握本节课内容，建立完整的知识体系
定价：49.0
ISBN：9787030558947
作者：冀芦沙,曹雪松,郭尚敬
版次：1
出版时间：2018-04
内容提要：
如何教好、学好生物化学？如何进行翻转课堂、MOOC设计？
本书是编者团队依托生物化学课程翻转课堂教学而设计的一部教学辅助参考书。本书结构体系围绕本书编者所著《生物化学精要》教材的章节框架，以生物化学课程章节的难点为选题点，设计了36个主题，内容囊括了生物化学课程的重要章节。本书旨在以翻转课堂的教学形式，引入现代生物学前沿知识与诺贝尔奖获得者的案例，用生物化学原理分析问题，将科研与教学相结合。在体例上将教学设计表格化，适应理科生的逻辑思维方式；课程内容问题化，以问题的形式启发思维；课程参考文献化，每个主题设计都有国内外*新的参考文献和教材出处，使教学过程有据可查。全书内容主题适合高年级本科生或高校研究生从事生物化学的学习，有助于学生将生物化学的研究成果、逻辑思维和研究方法渗透到本专业的研究之中，以充实专业研究内容、开拓新的研究领域。本书配有齐备的在线开放课程资源，可登录浏览学习。
目录：
目录
前言
学时一 蛋白质结构中原子间相互作用方式 1
学时二 朊病毒及其致病机理 5
学时三 蛋白质结构与功能的关系 9
学时四 血红蛋白结构与功能 14
学时五 绿色荧光蛋白的开发及应用 18
学时六 遗传物质本质的探究 21
学时七 基因表达沉默技术 26
学时八 DNA测序技术教学设计 30
学时九 核酶 34
学时十 酶的结构与功能 38
学时十一 胰凝乳蛋白酶 42
学时十二 酶的竞争性抑制 46
学时十三 蛋白质的N-糖基化 50
学时十四 蛋白质的O-糖基化 54
学时十五 糖酵解途径 59
学时十六 三羧酸循环 64
学时十七 胰岛素及其受体 68
学时十八 甘油三酯代谢 73
学时十九 酮体的生成和利用 78
学时二十 泛素介导的蛋白质降解途径 82
学时二十一 尿素循环 86
学时二十二 NO信号分子对心脑血管的作用机制 90
学时二十三 氧化磷酸化偶联机制 94
学时二十四 线粒体内膜上ATP 的合成问题 98
学时二十五 物质代谢的相互联系 103
学时二十六 真核生物末端的复制问题 107
学时二十七 真核生物的转录加工 112
学时二十八 原核生物转录终止机制教学设计 117
学时二十九 核糖体的结构和功能 120
学时三十 肽链的生物合成 126
学时三十一 操纵子调控模型 130
学时三十二 G蛋白偶联受体 134
学时三十三 植物激素的信号转导模式 138
学时三十四 细胞自噬 143
学时三十五 诱导多能干细胞的贡献 147
学时三十六 基因编辑技术 151
在线试读：
学时一 蛋白质结构中原子间相互作用方式
课时来源 **章 蛋白质生物化学
教学内容
1. 氨基酸是组成蛋白质的基本单位
2. 蛋白质结构中原子间相互作用方式
教学目的
1. 掌握稳定蛋白质三维结构的作用力
2. 明确蛋白质侧链基团间的作用力是维持蛋白质空间构象的基础
设计思想
为什么自然界中的生物是丰富多彩、千姿百态的？是哪些物质决定这些生物功能多样性呢？蛋白质是生命活动的执行者，它是生物体内分布*广、含量*为丰富、功能*全的生物大分子物质。因此，蛋白质生物化学的课程质量对于本门课程的教学效果至关重要
蛋白质生物化学的教学主要围绕以下两点：一是让学生了解关于以蛋白质为代表的生物大分子，大致学什么、怎么学，然后知道学完这一章节可以收获什么、提高什么；二是让学生爱上学习，进一步让其了解高级生物化学课程的学习思路和基本方法。为了进一步体现高级生物化学课程与基础生物化学课程的区别，在本章的各个教学环节设置中，除了基础生物化学中涉及的基本定义和主要内容外，还特意安排了基本内容延伸和串联环节，增加了实用性内容。在课程设计上，通过高级生物化学中蛋白质结构相关基本理论的掌握，让学生结合1～2 个精品案例进行生动说明，体现高级生物化学课程的实用性、科学性、前沿性和趣味性，提高学生的学习兴趣和探索精神
要达到这两个目标，重要的是简明扼要、清楚准确、深入浅出地介绍蛋白质生物化学的研究策略和方法，将所学的知识进行尽可能多的整合，培养学生整体思维和解决实际问题的能力。更重要的是，选择与生活实际联系的、有代表性的精品案例，既充满趣味和探究性，又充分体现生物化学的研究策略和研究方法
教学重点
基本知识点1：氨基酸的类型和理化性质
基本知识点2：稳定蛋白质三维结构作用力中的二硫键和疏水作用力
教学难点
案例分析中涉及的代表性的研究工作：稳定蛋白质三维结构的作用力
难点说明：稳定蛋白质三维结构的作用力是维持蛋白质空间结构的关键，蛋白质折叠过程的本质就是氨基酸残基侧链基团间次级键形成的过程，内容较为抽象，因此学生理解起来比较困难
解决方法：采用分析和归纳法。分析案例中组成头发的主要蛋白质类型，以及角蛋白是如何维持空间结构的。通过引入基础生物化学中二硫键的概念，逐步分析维持蛋白质空间结构作用力的类型。提出维持蛋白质三维结构的作用力是维持蛋白质空间结构的关键。逐个分析组成蛋白质的各种类型化学键的特点：肽键、二硫键、氢键、离子键、疏水键和范德瓦耳斯力
结合案例1 和2，着重分析维持蛋白质空间结构的化学键的本质就是氨基酸残基侧链基团间次级键的形成。那么这些化学键中哪些对于蛋白质空间结构的维持起到关键作用呢？结合案例2，强调疏水作用力是稳定蛋白质三维结构的主要作用力
教学进程与方法手段
教学进程1：重点介绍基础知识点，即组成人体蛋白质的常见22 种氨基酸的理化性质和分子组成课程导入：蛋白质是生命活动的执行者，聚成蛋白质的基本结构单位是氨基酸
课程讲授：
首先，展示蛋白质的分子结构是生物体蛋白质功能的基础。从分子组成总结，蛋白质基本组成单位是氨基酸
其次，通过概括和总结的方法介绍氨基酸的结构通式、氨基酸的分类和特性
在教学策略上，本节课主要强调一条多肽链上所有氨基酸序列固定的排列顺序，组成蛋白质的22 种氨基酸之间相互串联形成蛋白质的一级结构——肽链教学进程2：在归纳和分析部分，突出不同化学键间的内在联系和共性，体现生物化学的贯穿性思维，加深学生的知识层次课程导入：以常见的烫发现象的原理导入新课，将本节课内容与实际生活联系起来，引起学生兴趣
课程讲授：
在方法手段上，根据之前课程所学内容归纳维持蛋白质空间结构的化学键的键能和层次，逐个分析组成蛋白质的各种类型化学键的特点（肽键、二硫键、氢键、离子键、疏水作用力和范德瓦耳斯力）
教学进程与方法手段
首先，通过图片展示，讲授共价键与非共价键，让学生掌握共价键与非共价键概念，在此基础上，介绍共价键与非共价键的几种类型，并对它们的键能进行对比，提出“次级键微弱但却是维持蛋白质三级结构中主要的作用力，原因何在？”的问题
其次，通过幻灯片展示，分别讲解二硫键、氢键、离子键、范德瓦耳斯力及疏水作用力。重点强调二硫键是维持蛋白质空间结构的主要作用力，并结合烫发强调蛋白质空间结构上二硫键的重要作用。以氢键是维持蛋白质二级结构的主要作用力为教学重点，通过对α 螺旋结构中氢键形成，β 折叠片层中氢键形成，β转角片层的氢键形成三方面进行介绍，使学生掌握氢键是维持蛋白质二级结构的主要作用力。明确疏水作用力是维持蛋白质三维空间结构的关键作用力
*后，以知识结构图形式对本节课所讲授内容加以总结，得出结构与功能相适应的特点，使学生对本节课的内容掌握更加透彻清晰
教学评价与教学检测
题目1：组成人体毛发的蛋白质是什么？烫发的原理又是什么
解题思路：组成生物体毛发的蛋白质主要是角蛋白。烫发的方法主要是冷烫，物理性地将头发卷在不同直径与形状的卷芯上，在烫发水的作用下，大约有45%的二硫键被切断，而变成单硫键。这些单硫键在卷芯直径与形状的影响下，产生挤压而移位，并留下许多空隙。烫发水第二剂中的氧化剂进入发体后，在这些空隙中膨胀变大，使原来的单硫键无法回到原位，而与其他与之相邻的单硫键重新组成一组新的二硫键，使头发中原来的二硫键的角度产生变化，使头发**变卷
培养学生运用知识的能力，联系生活实际理解知识
题目2：蛋白质中疏水作用力主要由何驱动？疏水作用力与温度有何相关性？并解释之
解题思路：疏水作用其实并不是疏水基团之间有吸引力的缘故，而是疏水基团或疏水侧链出自避开水的需要而被迫接近。蛋白质溶液系统的熵增加是疏水作用的主要动力。当疏水化合物或基团进入水中，它周围的水分子将排列成刚性的有序结构，即所谓的笼形结构。疏水作用过程中排列有序的水分子被破坏，这部分水分子被排入自由水中，这样水的混乱度增加，即熵增加，因此疏水作用是熵驱动的自发过程
教学评价与教学检测
疏水作用在生理温度范围内随温度升高而加强，温度的升高与熵增加具有相同的效果，但超过一定的温度后，又趋减弱。因为超过这个温度，疏水基团周围的水分子有序性降低，所以有利于疏水基团进入水中
检查学生对疏水性作用力的理解与掌握，培养学生系统掌握知识的能力及逻辑思维能力
学术拓展
1. 代表性生物化学研究工作1：Garret RH，Grisham CM. 1995. Biochemistry. 4th ed. New York：Saunders College Publishing
其详细介绍了蛋白质的二级、三级和四级结构
2. 代表性生物化学研究工作2：Mucherino A，Costantini S，Serafino DD，et al. 2008. Understanding the role of the topology in protein folding by computational inverse folding experiments. Computational Biology and Chemistry，32（4）：233-239
其详细介绍了蛋白质折叠的拓扑结构和功能
3. 代表性生物化学研究工作3：Webster DM. 2000. Protein Structure Prediction-Methods and Protocols. New Jersey：Humana Press
其详细介绍了维持蛋白质空间结构的作用力
4. 推荐阅读文献：Wand AJ. 2001. Dynamic activation of protein function ：A view emerging from NMR spectroscopy. Nature Structure Biology，8：926-931
主要参考文献
1. 王镜岩. 2002. 生物化学：上册. 3 版. 北京：高等教育出版社：197-250
2. 马文丽. 2014. 生物化学. 2 版. 北京：科学出版社：3-21
3. 张丽萍，杨建雄. 2015. 生物化学简明教程. 5 版. 北京：高等教育出版社：115-156
4. Nelson DL，Cox MM. 2008. Lehninger Principles of Biochemistry. 3rd ed. New York：Worth Publishers
5. Nelson DL，Cox MM. 2000. Lehninger 生物化学原理（中文版）. 3 版. 周海梦，昌增益，江凡，等译. 北京：高等教育出版社：134-169
学时二 朊病毒及其致病机理
课时来源 **章 蛋白质生物化学
教学内容
1. 朊病毒的发现
2. 朊病毒的特征及其结构
3. 朊病毒的致病机理
4. 常见的朊病毒病及预防方法
5. 朊病毒发现的意义
教学目的
1. 掌握朊病毒的定义及特征
2. 掌握朊病毒的结构、转化及其致病机理
3. 了解常见的朊病毒病及预防方法
设计思想
本节课的教学内容是“蛋白质的性质与分离、分析技术”中的部分内容。在教学指导思想上，遵循以学生为主体的原则，在课程组织上充分考虑学生的学习兴趣、思维习惯和认知水平
本节课的教学主要围绕以下三点：一是掌握朊病毒的定义及特征，此部分内容要求学生知道朊病毒是一种蛋白质而不是病毒。二是掌握朊病毒的结构、转化及其致病机理，这部分内容是重点讲述内容。利用比较直观形象的图片先让学生对朊病毒的结构有一个直观的印象，再详细讲述其结构转化和致病机理，结合图片进行说明，可以让学生更好地理解结构与致病机理相适应这一生物学基本原理。三是了解常见的朊病毒病及其预防方法和生物学意义，说明生物学的研究是一直处于变化和进步过程中的，不是一成不变的，希望学生勇于开拓思想，取得更大的进步
教学重点
基本知识点1：掌握朊病毒的定义及其特征
基本知识点2：掌握朊病毒的结构和致病机理，培养结构与功能相适应的生物学思想
教学难点
1. 朊病毒的结构
难点说明：朊病毒蛋白有两种构象，即正常型PrPc 和致病型PrPsc，两者的主要区别在于空间构象上的差异。PrPsc 可胁迫PrPc 转化为PrPsc，实现自我复制，并产生病理效应。基因突变可导致细胞型PrPc 中的α 螺旋结构不稳定，至一定量时产生自发性转化，β 片层增加，*终变为PrPsc 型，并通过多米诺效应倍增致病。学生对其结构之间转化的想象可能会存在困难，因此这是本节课的授课难点
解决方法：直观教学法。在课程中，利用直观形象的图片先让学生对朊病毒的结构有一个直观的印象，再借助图片详细讲述其结构转化过程
2. 朊病毒的致病机理
难点说明：朊病毒的致病机理过程复杂，涉及知识点较为抽象，因此是本节课的授课难点
解决方法：直观教学法和启发教学法相结合。通过从朊病毒对神经元细胞的病理效应入手，介绍朊病毒在神经元上的侵染过程并讲解每一步涉及的原理和知识
教学方法与教学策略
1. 根据本节课的知识特点，遵循以学生为主体的原则，在课程组织上充分考虑学生的学习兴趣、思维习惯和认知水平。用生活实例导入新课，讲授羊瘙痒症和疯牛病的病症和原因及给人类带来的影响，激发学生的学习欲望和提高学生学习兴趣
2. 利用图片展示朊病毒的形态并给出朊病毒的定义，引导学生初步认识朊病毒
3. 利用归纳概括法介绍基础知识点：朊病毒的五大主要特征，引导学生进一步加深对朊病毒的认识
4. 利用直观教学法讲解朊病毒的结构，为后面学习朊病毒结构的转化做铺垫。接着讲解科学家提出的关于朊病毒构象转化的两种假说，然后通过讲解朊病毒致病的过程图，使学生明白朊病毒的致病机理
5. 讲解朊病毒的预防措施，加强与生活实际的联系
6. *后进行课堂小结，使学生从整体上把握本节课内容，建立完整的知识体系